Ab Initio Study and Hydrogen Bonding Calculations of Nitrogen and Carbon Chemical Shifts in Serine-Water Complexes

Abstract

Abstract. The hydrogen bonding (HB) effects on the NMR shielding of selected atoms in a few Ser-nH2O complexes have been investigated
with quantum mechanical calculations of the 15N and 13C tensors. Interaction with water molecules causes important changes in geometry
and electronic structure of serine. Chemical shift calculations, geometry optimization and energies have been performed with ab initio method at HF/6-31G* and HF/6-31G** levels with magnetic properties of the gauge-including atomic orbital method. There is evidence that intermolecular effects are important in determining the 15N chemical shifts of free amino acid residue, to assign principal axes of the tensors, and some systematic trends appear from the analysis of the calculated values. Formation of each interaction (in ten orientations) results in a change of the bridging hydrogen’s chemical shifts of N…H bond that indicate the most stabilized compound. The CαH…O bond plays an
important role in the interactions of amino acids residue upon the
structure and function of a protein. This paper represents comparison
between theoretical and experimental values of NMR resonances.
Calculations at HF/6-31G** level produce results in better agreement
with the experimental data.

Resumen. Los efectos de protección que ejercen en RMN los puentes
de de hidrógeno (PH) en ciertos átomos del complejo Ser-nH2O fueron investigados mediante cálculos de mecánica cuántica y tensores de 15N y 13C. La interacción con moléculas de agua causa cambios importantes en la geometría y en la estructura electrónica de la serina. Los cálculos de desplazamientos químicos, optimizaciones de la geometría y los cálculos de energía se llevaron a cabo mediante métodos ab-initio a niveles HF/6-31G* y HF/6-31G** con propiedades magnéticas incluyendo el método del orbital atómico. Hay evidencia de que los efectos intermoleculares son importantes en la determinación de los desplazamientos químicos de 15N del residuo libre del aminoácido para la asignación de los ejes principales de los tensores, y se observaron algunas tendencias sistemáticas a partir del análisis de los valores calculados. La formación de cada interacción (en diez orientaciones) resulta en un cambio de los desplazamientos químicos de la unión N…H, lo que indica un compuesto mas estabilizado. La unión CαH…O desempeña un papel importante en la estructura y en la función de una proteína. Este artículo representa una comparación entre los valores teóricos y experimentales de RMN. Los cálculos al nivel HF/6-31G** produce resultados de mayor concordancia con los datos experimentales.